Publicado en: Esprint Investigación

Fecha de Publicación: 2025-12-01

Volumen: 4

Número: 3 (Edición Especial)

Año: 2025

DOI URL: https://doi.org/10.61347/ei.v4i3.203

Autores:

• Nataly Gabriela Flores Tapia. https://orcid.org/0009-0000-0814-3565
• Josue Andres Orozco Pilco. https://orcid.org/0009-0001-3614-4394

Palabras clave: Análisis de secuencias; bacteria; bioinformática; genética; microbiología

Resumen

La flagelina constituye el componente principal del filamento del flagelo bacteriano que tiene como función la motilidad de la bacteria y la virulencia de patógenos entéricos como Escherichia coli y Salmonella, generando respuestas inmunitarias intensas mediante la unión al TLR5. Estas bacterias son de interés clínico ya que provocan millones de infecciones anuales que afectan especialmente a poblaciones vulnerables. El objetivo de este estudio fue analizar la conservación y variabilidad de la secuencia de aminoácidos de la flagelina en bacterias como E. coli K12, S. enterica Paratyphi A y S. typhimurium LT2. El diseño de la investigación fue descriptivo y comparativo; se obtuvieron secuencias de aminoácidos de E. coli K12, S. enterica Paratyphi A y S. typhimurium LT2 desde UniProt. Posteriormente, se alinearon dichas secuencias con ClustalW en MEGA 11 y se evaluó el porcentaje de similitud con Jalview. Finalmente, se construyó un árbol filogenético con las bacterias en estudio. Los resultados mostraron una similitud global del 55,2 %, con dominios N- y C-terminales altamente conservados y el dominio central D3 con un porcentaje alto de variabilidad (65,1 %); E. coli presentó una variabilidad del 47 % entre los serovares de Salmonella, mientras que estos serovares alcanzaron un 70,6 % de homología. En conclusión, la proteína flagelina presenta un alto grado de conservación en regiones de los extremos N- y C-terminales de la secuencia, mientras que en el dominio central se encontró una mayor variabilidad.

Abstract

The flagellin constitutes the main component of the filament of the bacterial flagellum, which functions in the motility of the bacterium and the virulence of enteric pathogens such as Escherichia coli and Salmonella, generating intense immune responses through binding to TLR5. These bacteria are of clinical interest since they cause millions of infections annually that especially affect vulnerable populations. The objective of this study was to analyze the conservation and variability of the amino acid sequence of flagellin in bacteria such as E. coli K12, S. enterica Paratyphi A, and S. typhimurium LT2. The research design was descriptive and comparative; amino acid sequences of E. coli K12, S. enterica Paratyphi A, and S. typhimurium LT2 were obtained from UniProt. Subsequently, said sequences were aligned with ClustalW in MEGA 11, and the percentage of similarity was evaluated with Jalview. Finally, a phylogenetic tree was constructed with bacteria under study. The results showed a global similarity of 55.2 %, with highly conserved N- and C-terminal domains and the central D3 domain with a high percentage of variability (65.1 %); E. coli presented a variability of 47 % among the Salmonella serovars, while these serovars reached 70.6 % homology. In conclusion, the flagellin protein presents a high degree of conservation in regions of the N- and C-terminal ends of the sequence, while in the central domain, a greater variability was found.